Что образуется в результате расщепления крахмала

Что при расщеплении крахмала образуется на самом деле?

Привет, друзья! Так как мы постоянно говорим про тонкости питания, в этот раз хотел бы Вам рассказать: что именно при расщеплении крахмала образуется.

Сразу скажу, что это экспериментальная статья.

Экспериментальная в том плане, что я не знаю, будет ли эта тема интересна тому, кто интересуется правильным питанием в целом.

Может быть, она будет интересна только химикам.

В целом, конечно же, так как блог http://primenimudrost.ru про питание и продукты, поэтому, сделаем уклон именно на этом.

Что при расщеплении крахмала образуется

Мне кажется, для того, чтоб нам полноценно ответить на вопрос: что еще образуется при расщеплении крахмала, необходимо понять то, какие вообще есть химические и физические свойства.

Физические свойства крахмала

Как я и сказал чуть выше, физические свойства крахмала заключаются в том, что он может: или растворяться в воде, или же нет. Если сказать более конкретно, то практически во всех продуктах содержащих крахмал есть и амилоза, и амилопектины. Первое вещество растворяется под действием ферментов.

Второе, если говорить про продукты, обычно содержится в больших количествах, например в: кожуре фруктов или овощей, семечках, покрытии зерен. Соответственно, когда еда попадает в организм, то одна ее часть полностью растворяется и дает нам энергию, а другая просто проходит по кишечнику, очищая его от грязи и отложений.

Это происходит потому, что нерастворимые вещества начинают интенсивно вбирать в себя воду и разбухать.

Химические свойства крахмала

Как только он в составе еды попадает в наш рот – сразу начинают образоваться химические процессы. В целом, все химические процессы крахмала сводятся к тому, чтоб из него получилась глюкоза, которая попадет в кровь.

Поэтому, для начала происходит его преобразование до такого вещества как декстрины. Затем, после очередной химической реакции происходит его расщепление и изменение до мальтозы. Ну, а затем образуются моносахариды и глюкоза.

Воздействие слюны на крахмалистые вещества

Так вот они предназначены для того, чтоб пища, которая в дальнейшем попадет в желудок, уже была подготовлена для более качественного переваривания и усвоения.

Нужно понимать, что эти ферменты образуются в нашей слюне постоянно. Именно поэтому так важно помнить про то, что когда Вы кушаете, необходимо очень и очень тщательно пережевывать. Этим вы обеспечиваете сдабривание пищи ферментами, помогающими ее полноценно расщепить не перегружая пищеварительную систему.

Источник

Параграф 30. Переваривание углеводов

Автор текста – Анисимова Елена Сергеевна.
Авторские права защищены. Продавать текст нельзя.
Курсив не зубрить.

Замечания можно присылать по почте: exam_bch@mail.ru
https://vk.com/bch_5

ПАРАГРАФ № 30. См. также п. 28, 29, 31, 8.
«Функции углеводов.
Углеводы в питании.
Переваривание углеводов.
Унификация моносахаридов.»

Нужно знать формулы глюкозы, фруктозы, галактозы, сахарозы, лактозы, мальтозы, ДОАФ, ГА и их фосфатов (1- и т.д.).

30. 1. ФУНКЦИИ. См. п. 32, 38 и 39.
1. ЭНЕРГЕТИЧЕСКАЯ функция – ГЛЮКОЗА необходима для выработки АТФ в эритроцитах и головном мозге, поэтому ее концентрация в крови должна поддерживаться на уровне не менее 3 ммоль/л, а снижение концентрации глюкозы приводит к слабости, затуманенности сознания, создает риск обморока и смерти. Глюкоза поступает в кровь из печени, в которую поступает при переваривании углеводов пищи, образуется при распаде гликогена или при синтезе из аминокислот (см. ГНГ).

2. ПЕНТОЗЫ (рибоза и дезоксирибоза) входят в состав РНК и ДНК. Образуются пентозы из глюкозы в пентозофосфатном пути. п.35 и 72.

3. Разные моносахариды входят в состав олигосахаридов и полисахаридов. Олигосахариды соединены с липидами, образуя гликолипиды, или с белками, образуя гликопротеины; гликопротеины и гликопротеины входят в состав мембран, углеводный компонент находится на внешней поверхности мембраны, участвует в узнавании (то есть выполняет РЕЦЕПТОРНУЮ ФУНКЦИЮ). Гликопротеины есть в крови. Полисахариды входят в состав соединительной ткани (хрящей и т.д.), выполняя опорно-защитную функцию. Мономеры олиго- и полисахаридов образуются из глюкозы.

4. Из глюкозы образуются метаболиты ЦТК, из которых синтезируются заменимые аминокислоты для белков и липиды (жирные кислоты, холестерин, кетоновые тела).

30. 2. Углеводы в питании:
потребность, оценка значения крахмала, сахарозы, пищевых волокон. См. 28.

В мёде и фруктах содержатся моносахариды ГЛЮКОЗА И ФРУКТОЗА, которые могут сразу всасываться.

В обычных сладостях содержится САХАРОЗА – дисахарид, состоящий из остатков глюкозы и фруктозы, соединенных 1,2-гликозидной связью, которая расщепляется в тонком кишечнике ферментом сахаразой, что приводит к образованию моносахаридов глюкозы и фруктозы.

В молоке (но не в кисло-молочных продуктах) содержится «молочный сахар» – дисахарид ЛАКТОЗА, состоящий из остатков галактозы и глюкозы, соединенных ;-1,4-гликозидной связью, расщепляемой ферментом лактаза, что приводит к образованию моносахаридов галактоза и глюкозы. Лактоза является единственным углеводом в питании грудных детей.
Моносахариды и дисахариды имеют сладкий вкус и относятся к «простым» углеводам. Из-за их быстрого переваривания их употребление приводит к быстрому повышению концентрации глюкозы в крови, поэтому они быстро нормализуют самочувствие, если оно нарушено низкой концентрацией глюкозы в крови, но поэтому же нежелательно употреблять простые углеводы в больших количествах (это привело бы к резкому повышению концентрации глюкозы в крови, способствовало бы превращению глюкозы в жир). Рекомендуют употреблять не более 30г простых углеводов в сутки, распределяя это количество на несколько приемов.

КРАХМАЛ – основной углевод картофеля, злаков и изделий из них (каш, макарон, хлеба, булочек, тортов и т.д.). В сутки рекомендуют употреблять 300г крахмала (конечно, не в чистом виде, а в составе названных продуктов). Крахмал переваривается медленнее, чем простые (сладкие) углеводы, поэтому употребление продуктов с крахмалом приводит к более медленному и плавному повышению концентрации глюкозы в крови.

Значение ПИЩЕВЫХ ВОЛОКОН. (Клетчатки).
Это нерасщепляемые ферментами человека полисахариды клеточных стенок растений и грибов (отсюда второе название волокон – клетчатка). Примеры волокон – целлюлоза, пектин. Пищевые источники клетчатки – оболочки злаков (отруби), мюсли, хлеб из муки грубого помола, каши, морская капуста, овощи, фрукты и ягоды, соки с мякотью и т.д. Поскольку пищевые волокна не расщепляются, то они не являются источниками калорий, но наличие клетчатки в пище необходимо для профилактики ряда заболеваний – атеросклероза и ИБС, ожирения, геморроя, дисбактериоза – см. таблицу.

(Таблица свойства клетчатки)

30.3. Переваривание и всасывание углеводов. Дисахаридозы.

30. 3. 1. Всасывание.
Всасываться могут моносахариды. Дисахариды и полисахариды должны сначала расщепиться до моносахаридов.
Моносахариды (глюкоза и фруктоза мёда и фруктов) всасываются в тонком кишечнике в ЭНТЕРОЦИТЫ, транспортируясь через мембраны энтероцитов внутрь с помощью белков-ТРАНСПОРТЕРОВ.
При патологии кишечника (энтериты и т.д. – см. СНПВ в п.62) всасывание моносахаридов замедляется (снижение всасывания называется мальабсорбцией), что ведет
1 – к снижению поступления моносахаридов в организм (что снижает гликемию) и
2 – к поступлению моносахаридов в толстый кишечник, в котором моносахариды подвергаются действию микрофлоры, что приводит
1 – к размножению патогенных микроорганизмов (дисбактериозу),
2 – к диарее (моносахариды превращаются микрофлорой в осмотически активные вещества, то есть в вещества, вызывающие приток воды в полость кишечника).

Сначала концентрация глюкозы в полости кишечника больше, чем в энтероцитах, а затем – меньше, поэтому транспорт глюкозы в энтероциты (всасывание) происходит сначала по градиенту концентраций глюкозы, а затем – ПРОТИВ ГРАДИЕНТА.
Для транспорта против градиента нужна энергия;
источником энергии для транспорта глюкозы против ее градиента является транспорт ионов натрия по градиенту ионов натрия тоже внутрь энтероцитов – п.25.
Транспорт глюкозы и ионов натрия осуществляется одним и тем же белком-транспортером. Способ всасывания глюкозы тем же белком, что и натрий и в том же направлении называется СИМПОРТОМ глюкозы и натрия.
Форма энергии, которая используется при транспорте глюкозы в энтероциты против градиента, называется электро-химическим потенциалом ионов натрия. Источником ионов натрия в полости кишечника является поваренная соль пищи и транспорт ионов натрия натрий-калиевой АТФ-азой (поэтому всасывание глюкозы, переваривание углеводов требует затрат энергии и поэтому неподсоленную пищу трудно есть).
Из энтероцитов глюкоза поступает в КРОВЕНОСНЫЕ капилляры, с током крови поступает в ПЕЧЕНЬ. Если при этом гликемия низкая, то глюкоза поступает в кровь, что приводит к нормализации и повышению гликемии. Если гликемия нормальная, то поступившая из кишечника глюкоза используется для синтеза гликогена (около 150г в печени). Если гликогена в печени достаточно, то глюкоза превращается в жир (поэтому лишние углеводы пищи способствуют ожирению). Также глюкозы используется печенью для синтеза пентоз, глюкуроната и гликопротеинов.

30. 3. 2. РАСЩЕПЛЕНИЕ ДИСАХАРИДОВ
лактозы, сахарозы и мальтозы до моносахаридов осуществляется в тонком кишечнике путем гидролиза ферментами лактАЗОЙ, сахаразой и мальтазой, которые называются дисахаридазами, находятся на поверхности энтероцитов (пристеночное пищеварение) и вырабатываются энтероцитами.
Поэтому патология тонкого кишечника может быть причиной дефицита дисахаридаз (пример вторичной энзимопатии) – см. дисахаридозы.

ЛАКТАЗА расщепляет (путем гидролиза) ;-1,4-гликозидную связь лактозы между остатками галактозы и глюкозы, образуя галактозу и глюкозу.
САХАРАЗА расщепляет 1,2-гликозидную связь сахарозы между остатками глюкозы и фруктозы, образуя глюкозу и фруктозу.
МАЛЬТАЗА расщепляет ;-1,4-гликозидную связь мальтозы между двумя остатками глюкоз, образуя 2 молекулы глюкозы.

Если активность дисахаридаз снижается, это ведет к замедлению расщепления дисахаридов в тонком кишечнике, поступлению части дисахаридов в толстый кишечник, возникновению диареи и дисбактериоза.
Причиной снижения активности дисахаридаз могут быть патология тонкого кишечника (пример вторичной энзимопатии)
и мутации генов, кодирующих дисахаридазы (примеры первичных энзимопатий).

Низкая активность дисахаридаз проявляется в виде диареи при поступлении в организм их субстратов. –
Низкая активность лактазы проявляется после первого же кормления новорожденного молоком; нужно исключить из питания молоко и продукты, приготовленные с использованием цельного молока; при этом кисло-молочные продукты можно употреблять (в них нет лактозы).
Низкая активность сахаразы проявляется после поступления в организм сладкой пищи или напитков. Нужно исключить из питания сахар и продукты, содержащие сахарозу (варенье, печение, конфеты и т.д.)
Низкая активность мальтазы проявляется при поступлении в организм продуктов, содержащих крахмал (крахмал является основным источником мальтозы после своего расщепления).
Нарушения обмена дисахаридов называются ДИСАХАРИДОЗАМИ.
Галактоза и фруктоза в печени превращаются в глюкозу – см. унификацию моносахаридов.

30. 3. 3. РАСЩЕПЛЕНИЕ КРАХМАЛА.
Крахмал – это полимер, состоящий из остатков глюкозы, связанных ;-1,4-гликозидными связями в длинных линейных участках (по тысяче остатков).
;-1,4-гликозидные связи крахмала расщепляются ферментом ;-амилаза, которые расщепляет связь между вторым и третьим концевыми остатками глюкозы, отщепляя молекулы мальтозы (но не глюкозы).
Амилаза.
Фермент ;-амилаза есть и работает в ротовой полости и в 12-перстной кишке (ДПК). В ротовую полость амилаза поступает в составе слюны из слюнных желез, а в ДПК – в составе панкреатического сока из поджелудочной железы (ПЖЖ).

При повреждении слюнных желез (например, при паротите) или при повреждении ПЖЖ (например, при панкреатите) амилаза поступает из поврежденных клеток в кровь, поэтому повышенная активность амилазы в крови – признак паротита или панкреатита;
но при паротите повышена активность только амилазы только в крови,
а при панкреатите в крови повышена активность ещё и липазы, а активность амилазы повышена еще и в моче (диастаза).
(Эти ведения используются пори постановке диагноза).

Расщепление крахмала начинается в ротовой полости под действием амилазы слюны, но так как люди обычно почти сразу глотают непрожёванную пищу, то продолжается расщепление крахмала во рту недолго.
В желудке расщепление крахмала почти прекращается, так как при рН желудка (около 2) амилаза не работает (разве что внутри непрожёванного пищевого комка, пока туда не попадет кислота)
В ДПК расщепление крахмала продолжается под действием панкреатической амилазы и заканчивается образованием мальтозы из крахмала. О расщеплении мальтозы до глюкозы см. выше.
;-амилаза означает, что амилаза расщепляет ;-гликозидные связи. ;-гликозидные связи целлюлозы не расщепляются ферментами человека, а если бы расщеплялись бы, то бумага, целлюлоза, трава были бы такой же пищей, как и хлеб. Целлюлоза расщепляется ферментами микроорганизмов, в том числе живущими в рубце коров (отдел желудка).

30. 4. УНИФИКАЦИЯ МОНОСАХАРИДОВ.

Это превращение галактозы и фруктозы в глюкозу.
Происходит в ПЕЧЕНИ. Галактоза и фруктоза поступают в печень с током крови из кишечника, в котором галактоза образуется при расщеплении лактозы, а фруктоза – при расщеплении сахарозы (или поступает в чистом виде при употреблении фруктов и мёда).

30. 4. 1. Унификация фруктозы.
1-я реакция в унификации фруктозы
– присоединение фосфата (фосфорилирование) по 1-му положению, в результате чего фруктоза превращается во фруктозо-1-фосфат. Источником фосфата является (как обычно) АТФ, превращающийся в АДФ. Фермент реакции называется фруктокиназой (как и все ферменты, катализирующие перенос фосфата от АТФ). Реакцию считают реакцией активации фруктозы.

2-я реакция
– расщепление фруктозы на две «половинки», две триозы – диокси/ацетонфосфат и глицериновый альдегид.
Фермент называется альдолазой фруктозо-1-фосфата (похожий фермент работает в гликолизе п.32).

3-я реакция
– фосфорилирование глицеринового альдегида, в результате которой образуется фосфоглицериновый альдегид. Фермент реакции называется киназой глицеринового альдегида, а источником фосфата является АТФ (как и в первой реакции).
Остальные реакции, как в глюконеогенезе – 4) ФГА и ДОАФ вступают в реакцию, превращаясь во фруктозо-1,6-бисфосфат, 5) от Ф-1,6-бисФ отщепляется фосфат, образуя Ф-6-Ф, 6) Ф-6-Ф изомеризуется в Г-6-Ф, 7) от Г-6-Ф отщепляется фосфат, образуя глюкозу.

30. 4. 2. Унификация галактозы.
Первая реакция такая же, как в унификации фруктозы – галактоза + АТФ = галакто-1-фосфат + АДФ. Фермент – галактокиназа.

2-я реакция – галактозо-1-фосфат превращается в УДФ-галактозу, вступая в реакцию с УТФ или УДФ-глюкозой.

3-я реакция – УТФ-галактоза превращается в УДФ-глюкозу под действием фермента эпимераза (эпимеризация – это превращение вещества в его эпимер, разновидность изомеризации).

4-я реакция – УДФ-глюкоза используется для синтеза гликогена – см. № 31.

30. 5. ЭНЗИМОПАТИИ в унификации. (Учить только педиатрам.)

Энзимопатии (п.8) – это патологии, обусловленные сниженной или повышенной активностью ферментов. Частный случай протеинопатий.
Если причиной неправильной активности фермента является мутация кодирующего его гена, то энзимопатия называется первичной, а если другой причиной, то – вторичной. Другими причинами могут быть патология органа, вырабатывающего фермент, или дефицит витамина или минерала, который нужен для работы фермента (в этом случае активность фермента снижена).
Неправильная активность ферментов потому приводит к патологии, что возникают избыточные или недостаточные количества субстратов и продуктов ферментов.

30. 5. 1. ПОСЛЕДСТВИЯ нарушения унификации моносахаридов.

Если снижена активность ФРУКТОКИНАЗЫ, то катализируемая ею реакция идет медленно, фруктоза накапливается и выводится в почками с мочой, приводя к фруктозурии (присутствию фруктозы в моче).
Это не опасно, только лишает лишает организм возможности получить калории (АТФ) за счет фруктозы.

Низкая активность фруктозо-1-фосфот\АЛЬДОЛАЗЫ приводит к тому, что фрактозо-1-фосфат не превращается в ГА и ДОАФ и накапливается, что ведет к повреждению печени и почек.
Поэтому в этой ситуации для предотвращения повреждения печени и почек желательно отказаться от поступления в организм фруктозы – от мёда, фруктов и сахарозы.

Если снижена активность ГАЛАКТОКИНАЗЫ, то галактоза накапливается и повреждает ХРУСТАЛИК, приводя к развитию КАТАРАКТЫ и слепоте. Спасти зрение можно, не употребляя молоко.

Если снижена активность фермента превращающего галакто-1-фосфата в УДФ-галактозу, то накапливаются и галактоза, и УДФ-галактоза, что ведет к повреждению хрусталика, головного мозга и печени.
Избежать этих последствий можно, исключив из пищи источник галактозы, то есть молоко, а также продукты на молоке (каши, печенье и т.д.). Это та ситуация, когда молоко матери вредно для ребенка (наряду с дефицитом лактАзы и фенилкетонурией).

30. 5. 2. ПРИЧИНЫ нарушений унификации.
Причиной низкой активности ферментов унификации могут быть мутации генов, кодирующих ферменты унификации (см. первичные энзимопатии) и патология печени (вторичные энзимопатии).
Спасти от последствий нарушения унификации можно неупотреблением молока и фруктозы, сахара.

Источник

срочно.пищеварение.8 класс

В ротовой полости реакция среды:

в) приближается к нейтральной.

2. Клетки слизистой оболочки желудка вырабатывают:

в) панкреатический сок;

3. В тонком кишечнике пищеварительного тракта происходит:

а) измельчение пищи, частичное расщепление крахмала;

б) расщепление жиров, дальнейшее расщепление белков, крахмала и других сложных углеводов;
в) расщепление белков и частичное расщепление жиров;

г) расщепление клетчатки до глюкозы.

4. В толстом кишечнике всасываются:

а) вода с растворенными в ней солями и глюкозой;

б) аминокислоты, вода, глицерин;

в) глюкоза, аминокислоты, жирные кислоты, глицерин;

5. В результате расщепления крахмала образуются:

б) жирные кислоты и глицерин;

6. Пепсин — это фермент:

в) поджелудочной железы;

7. Конечным продуктом расщепления белков в клетке являются:

а) углекислый газ и вода;

б) азотистые соединения;

в) углекислый газ, вода и азотистые соединения

8. Основным ферментом в ротовой полости является:

9. Расщепление жиров в пищеварительном канале начинается:

а) в ротовой полости;

в) в тонком кишечнике;

г) в толстом кишечнике.

10. В результате расщепления жиров образуется:

г) глицерин и жирные кислоты.

11. Протоки печени открываются:

б) в толстый кишечник;

в) в двенадцатиперстную кишку;

12. В лимфатический сосуд кишечной ворсинки поступают:

г) глицерин и жирные кислот

13. Жиры молока начинают перевариваться

В) в тонком кишечнике

14. Сало начинает перевариваться

В) в тонком кишечнике

15. Слюна начинает выделяться под воздействием

А) гормона адреналина

В) сигнала, пришедшего по нервам

Г) желудочного сока

16. Желудочный сок начинает выделяться под воздействием

А) сигнала, пришедшего по нервам

Б) гормона тироксина

В) гормона адреналина

В ротовой полости реакция среды:
а) кислая;
б) щелочная;
в) приближается к нейтральной.

2. Клетки слизистой оболочки желудка вырабатывают:
г) соляную кислоту.

3. В тонком кишечнике пищеварительного тракта происходит:
в) расщепление белков и частичное расщепление жиров;

4. В толстом кишечнике всасываются:
а) вода с растворенными в ней солями и глюкозой;

5. В результате расщепления крахмала образуются:
г) глюкоза.

6. Пепсин — это фермент:
а) желез желудка;

7. Конечным продуктом расщепления белков в клетке являются:

а) углекислый газ и вода;

б) азотистые соединения;

в) углекислый газ, вода и азотистые соединения

8. Основным ферментом в ротовой полости является:
г) амилаза.

9. Расщепление жиров в пищеварительном канале начинается:
в) в тонком кишечнике;

10. В результате расщепления жиров образуется:
г) глицерин и жирные кислоты.

11. Протоки печени открываются:
в) в двенадцатиперстную кишку;

12. В лимфатический сосуд кишечной ворсинки поступают:

г) глицерин и жирные кислот

13. Жиры молока начинают перевариваться
В) в тонком кишечнике

14. Сало начинает перевариваться
В) в тонком кишечнике

15. Слюна начинает выделяться под воздействием
В) сигнала, пришедшего по нервам

16. Желудочный сок начинает выделяться под воздействием
А) сигнала, пришедшего по нервам

Источник

Преобразование крахмала

Преобразование крахмала

Сухие вещества в сусле на 90-92% состоят из углеводов (карбогидратов) [Briggs, 2004]. Белок же занимает всего 4-5%, остальное это витамины, минералы и рассеянные микроэлементы. Углеводы на 95% являются продуктом преобразования крахмала в заторном баке. Затирание — основной способ деградации крахмала в заторе. При этом из нерастворимого крахмала образуются сахара — топливо для дрожжей, необходимое для ферментации. Время, за которое происходит это преобразование, и условия определяют эффективность с которой потребляются ингредиенты сусла, степень сбраживаемости и качество сусла.

Во время затирания преобразованию крахмала предшествует его желатинизация. Этот процесс не является обязательным (хотя в процессе роста растения из зерна происходит точно такой же процесс), но преобразование крахмала ферментами (алфа-, бета-амилазой и предельной декстриназой) значительно ускоряется вымыванием амилозы и амилопектина из гранул крахмала.

Желатинизация

Образование крахмальных зерен начинается в определенных точках стромы пластиды, называемых образовательными центрами. Рост зерна происходит путем последовательного отложения слоев крахмала вокруг образовательного центра. Смежные слои в одном зерне могут иметь различный показатель преломления света, и тогда они видны под микроскопом – слоистые крахмальные зерна. Расположение слоев может быть концентрическим (пшеница) или эксцентрическим (картофель). Во время роста зерна слои чередуются, образовывая аморфную и кристаллическую последовательность.

Гранулы крахмала нерастворимы в холодной воде, впитывая в себя лишь её небольшой объем. Они формируют суспензию, быстро оседая без взбалтывания. С нагревом от 50 градусов гранулы поглощают больше воды, разбухая [Narziss, 2005]. На этом этапе объем поглощенной воды может быть больше размера зерна крахмала до тридцати раз. Поглощение воды происходит в аморфных слоях роста. В этот момент из гранулы крахмала начинает выщелачиваться амилоза, при этом кристаллические слои отрываются от гранулы, образуя желатиновые листы. При этом кристаллическая структура зерна крахмала теряется [Shetty, 2006]. Это и есть процесс желатинизцаии.

В то время как диапазон температур, при которых происходит желатинизация отдельных крахмальных зерен, весьма узок (

1C), желатинизация всего затора может происходить при большем разбросе температур. На рисунке 1 показаны диапазоны температур желатинизации разных крахмалосодержащих культур. Как видно из графика, при паузе осахаривания крахмала ячменя крахмал других растений далеко не всегда может желатинизироваться. Для осахаривания крахмала этих растений он должен быть полностью желатинизирован до паузы осахаривания. Так же проблемы могут возникнуть и с мелкими зернами крахмала. Они в отличии от крупных зерен требуют более высокой температуры. Этим свойством объясняются плюсы эффективности отварочного метода затирания.

Желатинизация требует достаточного объема свободной воды для набухания крахмала и разрыва водородных связей, поддерживающих кристаллическую структуру зерен. Если объем воды ограничен из-за высокой концентрации крахмала, набухание зерен уменьшается, и разрушение кристаллической структуры требует её расплавления [Donald, 2004]. Что требует повышения температуры желатинизации. Недостаток свободной воды может быть вызван наличием сахаров и других растворенных веществ. Например для кукурузного крахмала повышение содержания сахарозы в заторе на 25% повышает температуру желатинизации с 70 до 78С [Donald, 2004]. Это является одной из причин, по которой густой затор обладает меньшей эффективностью чем жидкий.

Во время желатинизации крахмала вязкость жидкой фракции дробины повышается. Это не так заметно в пивоварении как в готовке. В то же время ферменты (а частности α-амилаза) разрывают освободившиеся цепочки амилозы амилопектина. Этот процесс уменьшает вязкость затора и называется сжижением [Kunze, 2007]. Нагрев до 70-74C и последующая пауза уменьшает вероятность подгорания затора при отварочном методе.

Сильное увеличение вязкости зернового затора часто является серьёзной проблемой для пивовара. Особенно это заметно с варками риса, который очень сильно разбухает. Это ведет к подгоранию и остановке перемешивания сусла мешалками [Kunze, 2007]. По этой причине следует добавлять немного солода при температуре 75-80С (до того как вся α-амилаза будет денатурирована) для разжижения перед кипячением.

Температура желатинизации также зависит от условий роста зерновых и года урожая [Kunze, 2007]. Кесслер выяснил, что существует прямая зависимость температуры желатинизации от показателя солода «VZ 45C», которое является отношением экстракта, полученного при 45С и экстракта, получаемого при congress mash (особая процедура затирания при 70С). Этот параметр часто используется в спецификации солодов. На рисунке 2 представлена информация, полученная Кесслером. В соответствии с данными от компании Ваерманн, показатель VZ45 в их солодах достигает 35, что требует 65С для желатинизации. Эта температура не вызывает проблемы при одной паузе осахаривания, однако при мальтозной паузе, проводимой при 63С крахмал не сможет полностью желатинизироваться. В этом случае нужна дополнительная пауза на 65С для достижения требуемой сбраживаемости сусла.

Расщепление молекул крахмала ферментами

Преобразование крахмала в заторе по больше части ферментативный процесс, в котором принимают участие 4 типа ферментов. Наиболее известны α- и β-амилаза. Оба работают на α(1-4) гликозидных связях молекул крахмала и декстрина. Другой фермент — предельная декстриназа способна расщеплять α(1-6) гликозидные связи, формирующие узлы из нескольких цепочек амилопектина. И наконец — мальтаза, которая отщепляет молекулы глюкозы он нередуцированного конца дисахарида или полисахарида. Так как этот фермент быстро инактивируется при температурах выше 45 С, он обычно не играет важной роли.

α-амилаза — это фермент, способный расщеплять любую α(1-4) связь в крахмале или декстрине за исключением точек ветвления. Это расщепление гликолизидных связей называется гидролизом так как поглощает одну молекулы воды. Этот фермент отвечает за быстрое уменьшение вязкости затора и отсутствие «синей» йодной пробы после желатинизации крахмала. Этот процесс называется разжижением затора. В то время как α-амилаза хороша в расщеплении крахмала на декстрины, которые показывают коричневую йодную пробу вместо синей, она не слишком хороша для сбраживаемых сахаров. α-амилаза имеет особенность расщеплять более крупные молекулы.

β-амилаза подходит куда лучше для производства сбраживаемых сахаров. β-амилаза «откусывает» по 2 молекулы глюкозы с нередуцированного конца цепочки молекул одну за другой. Из-за принципа действия фермента в пивном сусле большая часть сахаров — это мальтоза. Действие фермента прекращается при приближении к связи α(1-6). После это требуется помощь α-амилазы или предельной декстриназы. Первая разорвет цепочку молекул и подготовит новый с нередуцированный конец, вторая разорвет связь α(1-6) и так же оставит новый с нередуцированный конец, с которым опять начнет работу β-амилаза. Это процесс называется осахариванием и обычно идет за разжижением затора. Если сусло должно быть хорошо сбраживаемым используют β-амилазу путем подходящей температуры затирания.

Для полного осахаривания недостаточно действия α- и β-амилазы. Причина тому связи α(1-6), которые составляют 6-7% в амилопектине. Тут нам и поможет предельная декстриназа. У этого фермента оптимальная температура 60-62,5 С (по другим данным 50-60 С), схожая с оптимумом для β-амилазы. Её нестабильность при 63-70 градусах является основной причиной большого числа предельных декстринов в сусле, которые не расщепляются α- и β-амилазой. Предельные декстрины придают пиву положительные свойства, поэтому их следует расщеплять только для получения хорошо сбраживаемого сусла.

Таблица 1. Сравнительное содержание карбогидратов в солоде и сусле

Оптимальный диапазон температур для мальтазы находится между 30 и 40 °С, она может отделять одну молекулу глюкозы от цепочки с нередуцированного конца. Этот фермент предпочитает простые молекулы с низкой полимеризацией, чаще выбирая для своей целью мальтозу [Kessler, 2006]. На деле мало интересна для затирания, так как требует замачивания ниже 40 °С. Если ставится цель поднять содержание глюкозы в сусле, то следует после осахаривания при 63-65 °С остудить сусло до 40 °С и провести пазу на 30-45 минут с добавлением дополнительной порции солода и свежего фермента. После чего следует повторно провести осахаривание. О таком затирании рассказал Маркус Германн из пивоваренной школы Ванштефан, оно способствует получению богатых эфирных пшеничных сортов пива [Hermann, 2005].

Сахараза и инвертаза также активны в заторе. Эти ферменты расщепляют сахарозу на фруктозу и глюкозу. В то же время сахарозы крайне мало в заторе, поэтому роль ферментов незначительна.

Потребление одной молекулы воды означает, что при производстве одного килограмма мальтозы (или эквивалентной смеси глюкозы, мальтозы и крупных сахаров/декстринов) крахмал потребляет 50 миллилитров воды. Типичный затор для получения 19 литров сусла употребит 150 миллилитров воды. Это 1% от всей воды, добавленной на затирание, он обычно опускается из расчетов.

Кунце описывает четыре различных этапа преобразования крахмала при затирании [Kunze, 2007]. При низких температурах крахмал не набухает и остается в воде в виде суспензии. После окончания перемешивания зерна крахмала быстро оседают на дно. При этом йодная проба не синеет, вязкость жидкой фазы низкая. Но даже при низкой температуре амилазы уже начали свою атаку на гранулы крахмала. С повышением температуры происходит желатинизация крахмала, освобождая молекулы амилозы и амилопектина. Эти крупные молекулы сгущают затор, его вязкость растет. Йодная проба черно-синяя на этом этапе. В этот момент амилазы (в особенности α-амилаза) и предельная декстриназа начинают быстро расщеплять молекулы амилозы и амилопектина на крупные декстрины, тем самым серьезно снижая вязкость затора. Этот процесс называется разжижением. Йодная проба становится менее синей и более красно-коричневой, что показывает общее уменьшение молекул крахмала. Декстрины становятся мельче, β-амилаза и предельная декстриназа начинают активнее работать, расщепляя их не ферментируемые сахара, в то время как α-амилаза оказывает предпочтение крупным молекулам. Этот процесс называется осахариванием, он завершается частой йодной пробой.

Влияние условий затирания

Такие условия затирания как температура, время, гидромодуль, pH и остальные влияют на сложное взаимодействие между ферментами и субстратами, качеством получаемого сусла. Контролируя эти условия, пивовар может серьезно влияет на состав сусла и вкус готового пива. Помимо качества сусла, изменяется и объем экстракта, получаемого из засыпи. Вот почему пивовар должен иметь хорошее представление о процессах, проходящих при затирании.

Ниже следует детальное описание условий, влияющих на разнообразные параметры затора.

Температура и время

Процесс затирания заключается в последовательности температурных пауз, выдерживаемых определенное время. В самом простом случае проводится только одна пауза. Такой способ затирания называется изотермическим или однопаузным. Температура и длительность выбирается таким образом, что только определенные ферменты работают над затором. Эффект от оптимальной температуры не является постоянным для ферментов, но в то же время зависит от длительности проводимой паузы. При низкой температуре ферменты работают медленней, в то же время сохраняя дольше свою жизнеспособность, расщепляя больше продукта.

В то время как при 55 °С ферменты могут переработать до 90% потенциального экстракта, температура желатинизации крахмала не достигается, поэтому для осахаривания выбирается более высокая температура. Таким образом ферменты используются наиболее эффективно.

Таблица 2. Оптимальные температура и pH по Нарциссу и Кунце

Температура затирания и его продолжительность напрямую влияют на сбраживаемость сусла. Сбраживаемость — это отношение между сбраживаемыми сахарами (глюкоза, мальтоза, мальтотриоза) и общим объемом экстракта. Так как большая часть экстракта углеводы, сбраживаемость напрямую связана с балансом между сбраживаемыми и несбраживаемыми продуктами расщепления крахмала. Этот баланс управляется интенсивностью работы β-амилазы и предельной декстриназы. Оба эти фермента более чувствительны к теплу, чем α-амилаза (Таблица 2), эта особенность и используется для управления их активностью, особенно при однопаузном затирании.

Чем дольше работает β-амилаза и предельная декстриназа, тем больше становится степень сбраживания сусла. При однопаузном затирании этот процесс управляется температурой. Чем выше температура, тем быстрее денатурируется β-амилаза, и меньше сбраживаемых сахаров производится. На низких температурах эти ферменты остаются активными и продолжают работу более медленно. Заметьте, что для получения нередуцированных концов цепочек молекул глюкозы требуется активность α-амилазы (особенно за точками ветвления молекул амилопектина). Хотя эта температура и не является оптимумом для работы α-амилазы, её активности достаточно. При многопаузном затирании сбраживаемость сусла контролируется длительностью мальтозной паузой при 60-64 С.

На Рисунке 5 показан процесс затирания трёх однопаузных заторов при трех разных температурах. Здесь наглядно видно, что при высокой температуре затор быстрее насыщается до максимума получаемого экстракта. Это результат того, что крахмал ограничен для преобразования, а ферментов в солоде более чем достаточно для его полного осахаривания из растворимого сырья. Только затирание при 60 С длится долго до насыщения. Это результат неполной желатинизации и меньшей активности ферментов при этой температуре. В то же время порог насыщения все равно был достигнут, так же как и в случае с другими температурами.

Выход экстракта зависит от температуры. Чем выше температура затирания, тем быстрее достигается максимум, после чего выход остается постоянным. Это результат быстрой денатурации β-амилазы и предельной декстриназы. Результат после 180 минут затирания при 65 С опережает затирание при 60 С, которое должно было дать больше сбраживаемых сахаров.

Показатель pH и вода для пивоварения

Показатель pH затора может существенно влиять на активность ферментов, так как помимо температуры напрямую влияет на их деятельность. Показателем pH можно так же управлять процессом затирания. Оптимальные диапазоны показателя pH можно увидеть в Таблице 3.

Таблица 3. Оптимальный pH [Briggs, 2004]

Существует некая неточность измерения показателя pH, так как он зависит от температуры. Затор ведет себя как слабые кислоты, которые диссоциируют (становится больше ионов водорода) с ростом температуры. Известно, что показатель pH затора при 65 С на 0.35 pH ниже pH при 25 С и и выше на 0.4 при 75 С соответственно [Briggs, 2004]. Оптимальным pH для α-амилазы является 5.3 при комнатной температуре. Для затирания же считается оптимальным 5.7. Причина тут в том, что pH затора обычно измеряют при комнатной температуре. Измерение при температурах затирания возможно, однако большая часть оборудования предназначена для измерения охлажденных образцов.

Подходящий pH влияет не только на деятельность ферментов. Он влияет на характер как кипящего сусла, так и выкипевшего сула. Показатель pH при кипении может быть немногим выше значения при затирании, а выкипевшее сусло на 0.1-0.2 pH ниже, чем кипящее сусло.

α-амилаза стабилизируется наличием ионов кальция в заторе [Briggs, 2004]. Однако α-амилаза и так достаточно стабильна для преобразования всего крахмала при обычных температурах затирания. При затирании несоложеного сырья этот эффект может быть полезен, так как крахмала для желатиназации тут больше, а ферментов меньше. Стабильность β-амилазы не зависит от кальция, его концентрация не влияет на сбраживаемость сусла.

Гидромодуль

Гидромодуль может вносить большой вклад в скорость затирания. Очень густой затор с гидромодулем менее 2 тяжело мешать, выход экстракта мал, желатинизация и преобразование крахмала замедленно [Briggs, 2004].

Гидромодуль может быть самый различный. В традиционных английских варках затор может быть плотный (гидромодуль 2-2.5), в то время как в немецких варках затор пожиже (гидромодуль 3.5-5). Причина этому — использование различного оборудования. В традиционном английском пивоварении использовался инфузионный способ затирания с неподогреваемым фильтром-заторником, в то время как немецкие пивовары нагревали заторник, перемешивая затор. Далее затор перекачивался для отварки и в фильтр.

Амилазы стабильней в густом заторе (Риснуок 6). Это особенно актуально для чувствительной к повышенной температуре β-амилазы. Получается, что густой затор дает более сбраживаемое сусло чем жидкий при затирании на высоких температурах [Briggs, 2004]. В то время как густой затор сохраняет ферменты, он замедляет их активность из-за недостатка воды [Briggs, 2004]. Кроме того, желатинизация идет медленней и при более высокой температуре, в результате чего жидкий затор дает больше экстракта при стандартных температурах.

Рисунок 7 показывает данные экспериментов Виндиша, Кольбаха и Шильда. Здесь видно, как жидкий затор дает преобразовать больше экстракта из крахмала, а так же получить больше сбраживаемых сахаров. В то же время процент сбраживаемых сахаров остается постоянным при изменении гидромодуля. Здесь также есть информация по растворенному в сусле азоту. Как видно, жидкий затор имеет большую протеолитическую активность.

Сбраживаемость сусла так же немного зависит от гидромодуля, что соответствует исследованиям Нарцисса о том, что при использовании хорошо модифицированного солода сбраживаемость сусла слабо зависит от гидромодуля [Narziss, 2005]. В то же время в жидком заторе процесс преобразования крахмала идет лучше.

Помол

Помол так же играет большую роль в процессе. Особенно важна степень помола. Мелкий помол дает больше муки. Эндосперм лучше отделяется от оболочек. Так вода и ферменты лучше доставляются к крахмалу, что ведет к быстрой желатинизации и преобразованию. В результате имеем лучший выход экстракта и лучшую сбраживаемость. Пивовары стремятся делать настолько мелкий помол, сколько позволяет отфильтровать их система. Некоторые коммерческие пивоварни измельчают зерна в муку, но тогда для фильтрации используются специальные заторные фильтры.

С ростом выхода экстракта улучшение сбраживаемости не было обнаружено при мелком помоле.

Источник